Картинки атома: Картинки атом (50 фото) • Прикольные картинки и позитив |

Содержание

Энергия Атома Клипарт Картинки | Премиум-изображения в высоком разрешении

Данный веб-сайт использует файлы cookie. Продолжение просмотра данного веб-сайта означает ваше согласие на использование файлов cookie и других технологий отслеживания. Подробности здесь
Понял!

Скачать оригинальный файл
Обзор

Описание

Получите это изображение Connection, quantum, Sine Wave в нужном вам формате. Найдите больше похожих векторов Concepts, Backgrounds, Atom

Скачать оригинальный файл

Атомы – светильники мира

Атомы — вот главные светильники мира. Каждый атом — фонарик. Он то и дело вспыхивает мгновенной вспышкой, посылает в пространство крошечный сгусточек световых волн, квант электромагнитной энергии, то, что физики именуют фотоном. Бесчисленные мириады фотонов, наполняющие и пронизывающие наш мир,— это и есть свет. А по какой причине атом дает такие вспышки! Что заставляет его светить?

Ученые говорят: атом светит потому, что иногда бывает возбужден. Возбужденный атом склонен к действию, к выделению излишка внутренней энергии, которая его как бы «распирает». И освободиться от этого излишка он может, излучив фотон. Получил атом откуда-то лишнюю энергию, стал возбужденным, а потом выбросил эту энергию прочь, испустил квант света и вернулся в нормальное невозбужденное состояние — вот вам, в грубых чертах, физическое содержание сияния звезды, сверкания молнии, горения свечи. В разных условиях возбуждаются атомы по-разному. (К слову вполне возможно, что в будущем ученые изобретут специальный влагозащищенный прожектор, работающий благодаря свечению атомов)

Проще всего заставить их светиться, воздействуя теплом. Вы чиркнули спичкой. Температура в ее головке поднялась до тысячи градусов, выделился газ, в котором атомы с бешеными скоростями носятся, сталкиваются друг с другом. Соударяясь, они возбуждаются, тут же освобождаются от полученной в столкновениях энергии, излучая фотоны. И вы видите светящееся пламя.

Чуть-чуть физической оптики

Атом — неисчерпаемо сложный естественный механизм. Все в нем особое, своеобразное, не похожее на то, что мы встречаем в нашем мире больших тел. Процессы, протекающие в атоме, подчиняются труднодостижимым квантовым закономерностям, понять которые ученым удалось лишь сравнительно недавно — за несколько последних десятилетий. Среди странных «черт характера» атома есть и такая: он «не умеет» поглощать какие угодно количества энергии. Атом способен вобрать в себя лишь строго определенные ее порции — их-то и называют квантами. «Меню» атомов, набор «усвояемых» порций энергии у атомов разных химических элементов неодинаков. Причем, излучают атомы точно такие же порции энергии, как и поглощают. Поэтому светятся разные атомы по-разному, спектры их излучения различны. Одни дают, скажем, больше красных лучей, другие — зеленых, третьи — голубых. Недаром по спектру можно определить химический состав вещества: атомы ставят на нем собственный, только им присущий «автограф».

С этой своеобразной особенностью связаны тысячи явлений, наблюдаемых нами ежечасно и ежеминутно. В частности, именно поэтому видимые нами вещи разноцветны. Вы освещаете цветную картинку белым светом (смесь лучей всех цветов радуги), атомы картинки выбирают из этого сборища лучей те, которые ими могут быть поглощены, вбирают их в себя, а все остальные отбрасывают прочь — отражают. Так как на картине — атомы разных химических элементов, то одни из них «глотают» красные лучи, другие — зеленые и т. д. А отраженные лучи и создают в наших глазах цветное изображение.

Итак, освещаемые атомы поглощают или отражают свет. Поглотив световой квант, атом возбуждается. И избыток полученной при этом энергии он может испустить в виде света же (либо тотчас, либо некоторое время спустя). Это тоже весьма распространенное явление. Светящиеся циферблаты часов, лампы дневного света — множество изобретений основано на нем. Причем, светят атомы лучами, состоящими опять-таки из фотонов «признаваемых» ими энергий, из тех «световых блюд», что входят в постоянный «рацион» атомов.

И, наконец, еще один вопрос. Что произойдет, если осветить такими фотонами атомы уже возбужденные, заранее снабженные излишком энергии, но еще не выбросившие его! Тогда может случиться так называемое отрицательное поглощение. Явление очень интересное и оказавшееся ныне чрезвычайно важным для науки и практики.

Фотоны дают потомство

Пусть атом возбужден (каким угодно способом, хотя бы ударом). И вот на него летит фотон с энергией, в точности равной энергии возбуждения атома. «Проглотить» этот фотон наш атом не сможет. Он уже «сыт». Но зато под воздействием налетающего фотона атом поспешит выбросить энергию своего возбуждения в виде второго, точно такого же фотона и вернется в нормальное, невозбужденное состояние. Это и есть ныне прославившееся явление отрицательного поглощения. Чем же оно замечательно!

Главное: был один фотон, а стало два. И совершенно одинаковых. Мало того, что оба обладают той же самой энергией. Очень важно и другое: оба летят в одном направлении. Второй, излученный атомом фотон помчался, оказывается, в ту же сторону, что и первый, «задевший» атом. Наконец, электромагнитные колебания и первого и второго кванта света практически совпадают, следуют точно в такт друг другу. Никакими средствами нельзя отличить, какой из фотонов вызвал вынужденное излучение, а какой — вызван. Это строгое равенство, тождественность фотона-«отца» и фотона-«сына», вытекающие из глубинных квантовых закономерностей атомных явлений, ведут к далеко идущим последствиям.

Ведь каждый из одинаковых фотонов может в свою очередь встретиться с возбужденным атомом. Тогда вместо двух фотонов станет четыре, потом вместо четырех — восемь, вместо восьми — шестнадцать и т. д. В среде, состоящей из возбужденных атомов, один-единственный неуловимо махонький фотон способен породить лавину света, в мгновение ока тысячекратно размножиться, дать громадный поток световых частиц — абсолютно одинаковых и летящих в одном направлении. Другими словами, крошечный световой сигнальчик сулит превратиться в могучую вспышку, в мощный и чрезвычайно своеобразный по свойствам луч. Это будет луч поистине небывалый, совсем не похожий на обычные лучи света.

Взять хоть то, что в обыкновенном луче энергии фотонов в силу множества причин рознятся друг от друга. В какие бы ухищрения вы не пускались, получить строго одноцветного луча от лампы вам не удастся. Частота разных фотонов, их цвет, всегда будут размыты. Будто хор поет фальшивыми голосами. А в нашем луче-лавине атомы «поют» свою световую «песню» без всякой «фальши», идеально правильно, на одном световом «тоне», буквально в одной точке спектра. Физики очень ценят столь чистый свет и называют его монохроматическим.

В обычном луче — идущем от свечи, от дуги прожектора, от нити электрической лампочки — фотоны рождены атомами, которые излучают их беспорядочно. Там световые кванты мчатся случайной толпой. В нашем луче-лавине атомы вспыхивают почти одновременно (лучше сказать, в одной фазе по отношению к волновому фронту) — будто по взмаху дирижерской палочки. Световые колебания следуют ровными шеренгами, слаженно, четко. Такой луч тоже очень ценят физики и называют его когерентным.

Наконец, обычный световой поток — это сноп, веер расходящихся лучей. Желая сделать его узким, нерасходящимся, дальнобойным, ставят большие вогнутые зеркала (в тех же прожекторах). Но это не так уж хорошо спасает луч от «разжижения». Иное дело наш луч-лавина. В нем фотоны с самого рождения несутся все по одной линии. Расходится такой световой поток настолько ничтожно, что его не требуется дополнительно сжимать — не нужно никаких зеркал или линз. И в тонюсеньком лучике можно сконцентрировать гигантскую мощность.

Автор: Глеб Анфилов.

Atom Picture — Etsy.de

Etsy больше не поддерживает старые версии вашего веб-браузера, чтобы обеспечить безопасность пользовательских данных. Пожалуйста, обновите до последней версии.

Воспользуйтесь всеми преимуществами нашего сайта, включив JavaScript.

Найдите что-нибудь памятное,
присоединяйтесь к сообществу, делающему добро.

(30 релевантных результатов)

Революционный метод микроскопии впервые позволяет увидеть отдельные атомы

Крио-ЭМ карта белка апоферритина0003

Изменившая правила игры методика визуализации молекул, известная как криоэлектронная микроскопия, позволила получить самые четкие изображения и впервые позволила различить отдельные атомы в белке.

Достигнув атомарного разрешения с помощью криогенной электронной микроскопии (крио-ЭМ), исследователи смогут в беспрецедентных подробностях понять работу белков, которые невозможно легко изучить с помощью других методов визуализации, таких как рентгеновская кристаллография.

Революционная крио-ЭМ берет верх над структурной биологией

Прорыв, о котором сообщили две лаборатории в конце прошлого месяца, укрепляет позиции крио-ЭМ в качестве доминирующего инструмента для картирования трехмерных форм белков, говорят ученые. В конечном счете, эти структуры помогут исследователям понять, как белки действуют на здоровье и болезнь, и приведут к созданию лучших лекарств с меньшим количеством побочных эффектов.

«Это действительно важная веха, это точно. Там действительно больше нечего ломать. Это был последний барьер разрешения», — говорит Хольгер Старк, биохимик и специалист по электронной микроскопии из Института биофизической химии им. Макса Планка в Геттингене, Германия, который руководил одним из исследований 9. 0129 1 . Другой ² возглавляли Сьорс Шерес и Раду Арическу, структурные биологи из Лаборатории молекулярной биологии Совета медицинских исследований (MRC-LMB) в Кембридже, Великобритания. Оба были размещены на сервере препринтов bioRxiv 22 мая.

«Настоящее «атомное разрешение» — это настоящая веха», — добавляет Джон Рубинштейн, структурный биолог из Университета Торонто в Канаде. Получение структур многих белков с атомарным разрешением по-прежнему будет сложной задачей из-за других проблем, таких как гибкость белка. «Эти препринты показывают, чего можно достичь, если удастся устранить эти другие ограничения», — добавляет он.

Преодоление границ

Крио-ЭМ — это метод, которому уже несколько десятков лет, который определяет форму мгновенно замороженных образцов путем обстрела их электронами и записи полученных изображений. Достижения в технологии обнаружения рикошетирующих электронов и в программном обеспечении для анализа изображений стали катализатором «революции разрешения», которая началась примерно в 2013 году. Это привело к созданию белковых структур, которые были более четкими, чем когда-либо прежде, и почти такими же хорошими, как те, которые были получены с помощью рентгеновской кристаллографии. более старый метод, который определяет структуры по дифракционным картинам, полученным от белковых кристаллов при их бомбардировке рентгеновскими лучами.

Последующие усовершенствования аппаратного и программного обеспечения привели к большему улучшению разрешения крио-ЭМ структур. Но ученым приходилось в значительной степени полагаться на рентгеновскую кристаллографию для получения структур с атомарным разрешением. Однако исследователи могут потратить месяцы или годы на кристаллизацию белка, и многие важные с медицинской точки зрения белки не образуют пригодных для использования кристаллов; крио-ЭМ, напротив, требует только, чтобы белок находился в очищенном растворе.

Карты с атомарным разрешением достаточно точны, чтобы однозначно различать положение отдельных атомов в белке, при разрешении около 1,2 ангстрема (1,2 × 10 ^{– 10} м). Эти структуры особенно полезны для понимания того, как работают ферменты, и использования этих знаний для определения лекарств, которые могут блокировать их активность.

Чтобы довести крио-ЭМ до атомарного разрешения, две команды работали над запасающим железо белком под названием апоферритин. Из-за своей каменистой стабильности белок стал испытательным полигоном для крио-ЭМ: структура белка с разрешением 1,54 ангстрема была предыдущим рекордом ³ .

Революция не выкристаллизуется: новый метод проносится через структурную биологию

Затем команды использовали технологические усовершенствования, чтобы сделать более четкие снимки апоферритина. Команда Старка получила структуру белка 1,25 ангстрема с помощью прибора, который гарантирует, что электроны движутся с одинаковой скоростью, прежде чем попасть в образец, повышая разрешение полученных изображений. Шерес, Арическу и их группа использовали другую технологию для запуска электронов, движущихся с одинаковой скоростью; они также выиграли от технологии, которая снижает шум, возникающий после того, как некоторые электроны отклоняются от образца белка, а также от более чувствительной камеры для обнаружения электронов. По словам Шереса, их структура в 1,2 ангстрема была настолько полной, что они могли различать отдельные атомы водорода как в белке, так и в окружающих молекулах воды.

Старк считает, что объединение технологий может увеличить разрешение примерно до 1 ангстрема, но ненамного. «Меньше 1 Å практически невозможно достичь для крио-ЭМ», — говорит он. По оценке его команды, для получения такой структуры с помощью существующих передовых технологий потребуется «несколько сотен лет записи данных и нереалистичное количество вычислительной мощности и емкости для хранения данных».

Четко видеть

Шерес и Арическу также проверили свои усовершенствования на упрощенной форме белка под названием ГАМК _A рецептор. Белок находится в мембране нейронов и является мишенью для общих анестетиков, лекарств от беспокойства и многих других лекарств. В прошлом году команда Арическу использовала крио-ЭМ для картирования белка до 2,5 ангстрем ⁴ . Но с новым набором исследователи достигли разрешения 1,7 ангстрем, с еще лучшим разрешением в некоторых ключевых частях белка. «Это было похоже на то, как если бы вы сняли пелену с глаз», — говорит Арическу. «При таком разрешении каждая половина Ангстрема открывает целую вселенную».

Структура выявила невиданные ранее детали белка, в том числе молекулы воды в кармане, где находится химическое вещество под названием гистамин. «Это золотая жила для разработки лекарств на основе структуры», — говорит Арическу, потому что это показывает, как лекарство может вытеснять молекулы воды, потенциально приводя к лекарствам с меньшим количеством побочных эффектов.

Криоэлектронная микроскопия получает Нобелевскую премию по химии

Карта атомного разрешения ГАМК _A, которая не так стабильна, как апоферритин, будет сложной задачей, говорит Шерес. «Я не думаю, что это невозможно, но это было бы очень непрактично» из-за огромного количества данных, которые необходимо было бы собрать. Но другие улучшения, особенно в том, как готовятся образцы белков, могут проложить путь к структурам ГАМК-9 с атомарным разрешением. 0161 A и другие биомедицински важные белки. Белковые растворы замораживаются на крошечных сетках из золота, и изменения в этих сетках могут удерживать белки еще более неподвижно ⁵ .

«Все очень взволнованы и поражены поистине поразительным уровнем производительности, продемонстрированным группами MRC-LMB и Max Planck», — говорит Радостин Данев, специалист по крио-ЭМ из Токийского университета. Но он согласен с тем, что подготовка образцов является основной проблемой в области более шатких белков. «Разрешение ниже 1,5 Å или даже ниже 2 Å какое-то время будет оставаться доступным только для образцов с хорошими характеристиками», — говорит он.

Прорывы, вероятно, укрепят позиции крио-ЭМ в качестве основного инструмента для большинства структурных исследований, говорит Шерес. Фармацевтические компании, которые жаждут структур с атомарным разрешением, с большей вероятностью обратятся к крио-ЭМ. Но Старк считает, что рентгеновская кристаллография сохранит некоторую привлекательность. Если белок можно кристаллизовать — а это большое «если», — относительно эффективно создавать структуры из него, связанные с тысячами потенциальных лекарств за короткий промежуток времени. Но для получения достаточного количества данных для крио-ЭМ структур с чрезвычайно высоким разрешением все еще может потребоваться от нескольких часов до нескольких дней.

«У каждого метода есть свои плюсы и минусы, — говорит Старк. «Люди опубликовали множество статей и обзоров, в которых говорится, что эти последние достижения в области крио-ЭМ станут сигналом смерти для рентгеновских лучей. Сомневаюсь.»

Ссылки

Йип, К. М., Фишер, Н., Пакния, Э., Чари, А. и Старк, Х. Препринт на bioRxiv https://doi.org/10.1101/2020.05.21.106740 (2020).
Накане, Т. и др. Препринт на bioRxiv https://doi.org/10.1101/2020.05.22.110189(2020).
Като Т. и др.